Mioglobina | Cos'è? Funzioni e Analisi del Sangue
In questo articolo parliamo della Mioglobina, analizzandone la struttura e le funzioni nell'organismo. Quali Caratteristiche la Differenziano dall'Emoglobina? Analisi del Sangue e Possibili Cause di Mioglobina Alta
Che Cos'è
La mioglobina è una proteina muscolare, che ha il compito di trasportare e immagazzinare l'ossigeno.
La mioglobina non dev'essere confusa con l'emoglobina che circola nel flusso sanguino. Entrambe le proteine hanno la capacità di legare l'ossigeno, ma la mioglobina lo fa in maniera più tenace.
Quindi, mentre l'emoglobina cede facilmente l'ossigeno, la mioglobina lo rilascia con maggiore difficoltà.
Questa caratteristica risponde alle diverse funzioni che le due proteine espletano nell'organismo:
- La mioglobina è contenuta nei muscoli, dove trasporta e immagazzina ossigeno nei momenti di riposo; in questo modo, costituisce una riserva di ossigeno a cui il muscolo può attingere durante un'attività fisica improvvisa e violenta, in modo da poter produrre l'energia (ATP) necessaria alla contrazione muscolare.
FUNZIONE: lega e conserva l'ossigeno. - L'emoglobina è contenuta nei globuli rossi ed è deputata al trasporto di ossigeno dai polmoni alle varie cellule del sangue; allo stesso tempo contribuisce al trasporto dell'anidride carbonica e degli ioni idro-geno dai tessuti ai polmoni.
FUNZIONE: lega e trasporta l'ossigeno.
La maggiore affinità per l'ossigeno consente alla mioglobina di prelevare dal sangue l'ossigeno (trasportato dall'emoglobina) e di immagazzinarlo nelle cellule muscolari.
La capacità della mioglobina di legare l'ossigeno è dovuta alla presenza di un atomo di ferro con stato di ossidazione +2, inserito all'interno del cosiddetto gruppo EME.
Il gruppo EME, dunque, rappresenta il "cuore funzionante" della mioglobina.
Questo gruppo funzionale è presente anche nell'emoglobina, che tuttavia contiene 4 gruppi EME.
A Cosa Serve
Funzioni della Mioglobina nell'Organismo
Nell'uomo, la mioglobina è particolarmente abbondante nei muscoli scheletrici e nel muscolo cardiaco.
Come spiegato, la mioglobina cattura l'ossigeno dal sangue e lo immagazzina nelle cellule muscolari.
Le cellule del muscolo sono chiamate fibrocellule o fibre muscolari e ne esistono due tipi principali:
- fibre rosse o di tipo 1: si contraggono lentamente e tollerano a lungo la fatica; sono ricche di mitocondri e molto efficaci nell'utilizzare l'ossigeno; per questo motivo sono particolarmente ricche di mioglobina;
- fibre bianche o di tipo 2: si contraggono rapidamente e intensamente, ma non tollerano a lungo la fatica; sono ricche di enzimi glicolitici e molto efficaci nel produrre energia in assenza di ossigeno.
La mioglobina costituisce una riserva di ossigeno, disponibile per il muscolo in caso di necessità.
In occasione di un intenso sforzo fisico, la pressione parziale dell'ossigeno all'interno delle fibrocellule muscolari si riduce drasticamente. Solo in queste circostanze l'ossigeno si dissocia dalla mioglobina e diventa disponibile per le reazioni ossidative finalizzate alla produzione energetica.
Alte concentrazioni di mioglobina nelle cellule muscolari consentono agli organismi di trattenere il respiro per un periodo di tempo più lungo. Per questo motivo, i mammiferi acquatici, come balene e foche, hanno muscoli ricchissimi di mioglobina.
Riepilogo delle Differenze tra Emoglobina e Mioglobina
| MIOGLOBINA | EMOGLOBINA | |
|---|---|---|
| Funzioni | Cattura l'ossigeno dal sangue per trasportarlo e conservarlo nelle cellule muscolari, cedendolo alle miofibrille quando ne hanno bisogno. | Cattura ossigeno dai polmoni e lo trasporta nel resto del corpo. |
| Affinità all'Ossigeno | Alta e indipendente dalla concentrazione di ossigeno. | Bassa e influenzata dal pH e dalla concentrazione di anidride carbonica (effetto Bohr).
|
| Tipo di struttura | Monomero. | Tetramero. |
| Peso Molecolare | 16,7 kDa | 64 kDa. |
| Numero di catene polipeptidiche | Contiene singole catene polipeptidiche e un solo gruppo EME | L'emoglobina ha 4 catene di due diversi tipi: alfa e beta, delta, gamma o epsilon (a seconda del tipo di emoglobina). |
| Tipi | Un singolo tipo di mioglobina si trova in tutte le cellule | I tipi di emoglobina comprendono l'emoglobina A, l'emoglobina A2 e l'emoglobina F. |
| Localizzazione | Nelle cellule muscolari | Sistemicamente in tutto il corpo, data la sua presenza nel flusso sanguigno |
| Curva di dissociazione | Curva iperbolica. | Curva di legame sigmoideo. |
| Concentrazione nel sangue | Si trova nel flusso sanguigno solo dopo una lesione muscolare | Alta nei Globuli Rossi |
Mioglobina e Colore della Carne
Le fibre muscolari rosse devono il loro colore all'elevato contenuto di mioglobina, ma anche all'ampia vascolarizzazione e alla conseguente abbondanza di emoglobina.
La mioglobina può trovarsi sotto forma di:
- ossimioglobina, legata all'ossigeno,
- deossimioglobina, non legata all'ossigeno.
- metamioglobina, contiene ferro con numero di ossidazione +3 (anziché Fe+2) e non è in grado di legare l'ossigeno.
Alla morte dell'animale, quando viene a contatto con l'ossigeno, la mioglobina si ossida convertendosi in ossiemoglobina, che ha un colore rosso brillante.
Un'ossidazione completa trasforma la mioglobina in metamioglobina, che conferisce un colore rosso scuro alla carne "invecchiata" (perché l'atomo di ferro si trova ora nello stato di ossidazione Fe+3). La stessa cosa avviene con la cottura.
La concentrazione di mioglobina varia nei diversi tipi di carne:
- dallo 0,05% del pollo (carne bianca), allo 0,1-0,3% di maiale e vitello (carne rosa);
- dallo 0,4-1,0% del bovino giovane fino all'1,5-2,0% del bovino adulto (carne rossa).
Non a caso, nell'allevamento del vitello a carne bianca si tende a fornire una quantità controllata di ferro, che costringa l'animale a depauperare le proprie riserve epatiche e muscolari senza però produrre carenze significative.
Per lo stesso motivo, la carne del petto di pollo o tacchino (ricca di fibre bianche, anaerobiche) ha un colore molto più chiaro rispetto alla carne delle cosce (più ricca di fibre rosse e mioglobina).
CURIOSITA': se la carne viene esposta ai nitriti, rimane rossa perché l'atomo di ferro si lega all'NO (ossido nitrico). I nitriti vengono aggiunti alle carni conservate principalmente per prevenire la proliferazione del botulino; tuttavia, la loro presenza è controversa e potrebbe essere legata ai pericoli per la salute delle carni rosse conservate. Leggi il nostro approfondimento sui pericoli dei nitriti.
Analisi del Sangue e delle Urine
Il rilascio di quantità importanti di mioglobina nel sangue è la classica conseguenza di un danno muscolare, che in termini medici viene chiamato rabdomiolisi.
La rottura della miofibrilla provoca il rilascio di mioglobina nel flusso sanguigno.
L'eccesso di mioglobina nel sangue viene filtrato dai reni, ma tende a causare danni all'epitelio dei tubuli renali.
- La presenza di mioglobina nel sangue è detta mioglobinemia.
- La presenza di mioglobina nelle urine è detta mioglobinuria
Poiché la mioglobina è contenuta anche nel muscolo cardiaco, un aumento dei suoi valori nel sangue potrebbe dipendere da un danno al cuore.
Tuttavia, a causa della scarsa specificità (non si può stabilire la sede del danno muscolare), il dosaggio dell'emoglobina come marker di infarto cardiaco è stato per la maggior parte sostituito o integrato da altri test, come il livello sierico di troponine cardiache e la CK-MB.
Valori Normali
I valori normali di mioglobina nel sangue sono compresi tra 0 e 85 ng/mL.I valori di riferimento possono variare leggermente da laboratorio a laboratorio.
Cause di Mioglobina Alta
I livelli di mioglobina nel sangue o nelle urine possono essere elevati in caso di:
- infiammazioni (miositi) o malattie muscolari (miopatie), come la distrofia muscolare;
- violenti sforzi fisici (ad esempio dopo una maratona);
- lesioni muscolari (rabdomiolisi), conseguenti ad esempio a incidenti o interventi chirurgici;
- infarto cardiaco (lesione da ipossia del muscolo cardiaco).
Mioglobina Bassa
I livelli di mioglobina nel sangue sono di norma estremamente bassi e vicini allo zero.
Pertanto, bassi valori di mioglobina non sono di norma associati a problemi di tipo medico e/o a conseguenze patologiche.